Pyruvate-synthase

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Une pyruvate-synthase, ou pyruvate:ferrédoxine-oxydoréductase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

CoA + pyruvate + 2 ferrédoxines oxydées    acétyl-CoA + CO2 + 2 ferrédoxines réduites + 2 H+.

Cette enzyme est une protéine fer-soufre qui contient des clusters [4Fe-4S] et a pour cofacteur de la thiamine pyrophosphate. Elle intervient notamment dans les métabolismes du pyruvate, du propionate, du butyrate, et prolonge la voie de Wood-Ljungdahl de fixation non photosynthétique du CO2 vers la biosynthèse des trioses phosphates. Elle a une structure dimérique[1] , chaque monomère comprenant six domaines liant une molécule de thiamine pyrophosphate et trois clusters [4Fe-4S][2].

Notes et références

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