Pyruvate-synthase
enzyme
From Wikipedia, the free encyclopedia
Une pyruvate-synthase, ou pyruvate:ferrédoxine-oxydoréductase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- CoA + pyruvate + 2 ferrédoxines oxydées acétyl-CoA + CO2 + 2 ferrédoxines réduites + 2 H+.
Pyruvate-synthase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Fe-S ; TPP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme est une protéine fer-soufre qui contient des clusters [4Fe-4S] et a pour cofacteur de la thiamine pyrophosphate. Elle intervient notamment dans les métabolismes du pyruvate, du propionate, du butyrate, et prolonge la voie de Wood-Ljungdahl de fixation non photosynthétique du CO2 vers la biosynthèse des trioses phosphates. Elle a une structure dimérique[1] , chaque monomère comprenant six domaines liant une molécule de thiamine pyrophosphate et trois clusters [4Fe-4S][2].