Synthétase I de carbamyl-phosphate
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| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La synthétase I de carbamyle phosphate (CPS1 ou CPSI) est une ligase mitochondriale impliquée dans la production d'urée. La synthétase I de carbamyle phosphate transfère une molécule d'ammoniac à une molécule de bicarbonate préalablement phosphorylée par une molécule d'ATP. Le carbamate ainsi formé est ensuite phosphorylé par une autre molécule d'ATP. La molécule de carbamyle phosphate résultante est libérée de l'enzyme.
Chez Escherichia coli, la CPS unique qui assure les fonctions de CPSI et CPS2 est un hétérodimère composé d'une petite et d'une grande sous-unité d'environ 382 et 1073 résidus d'acides aminés respectivement. Chez les mammifères (et autres vertébrés), la protéine CPS1 est codée par un seul gène[1]. La petite sous-unité possède un site actif permettant la fixation et la désamination de la glutamine pour produire de l'ammoniac et du glutamate. La grande sous-unité contient deux sites actifs : l’un pour la production de carboxyphosphate et l’autre pour celle de carbamyle phosphate[2],[3],[1]. Au sein de cette grande sous-unité se trouvent deux domaines (B et C), chacun possédant un site actif de la famille des protéines ATP-grasp (en)[1]. Un tunnel relie les deux sous-unités et achemine l’ammoniac de la petite sous-unité vers la grande[4].
