オプシン

オプシンは光を検知し、動物がものを見ることを可能にしている分子である。オプシンは化学受容体の一種であるGタンパク質共役受容体（GPCR）^[3][4]に分類され、7つの膜貫通型ドメインからなる活性部位でリガンドと結合する^[5][6]。オプシンのリガンドはビタミンAベースの発色団11-シス-レチナールであり^{[7][8][9][10][11]}、シッフ塩基を介して第7膜貫通型ドメイン^[12][13][14]のリシン残基^[15]と共有結合する^[16][17]。しかし、11-シス-レチナールはオプシンの活性部位に結合するのみで、活性化を引き起こすことはなく、 11-シス-レチナールが光子を吸収することにより、受容体活性化型の全トランス-レチナールに異性化することによりはじめてオプシンの配座が変化し^{[18][19][20][21]}、 光伝達カスケードが活性化される^[22]。このように、オプシンは化学受容体としてではなく光受容体としてはたらく。

脊椎動物の光受容細胞では、全トランス-レチナールは解離し、網膜上皮細胞から供給される新しく合成された 11-シス-レチナールに置換される。11-シス-レチナール（ビタミンA₁）の他にも、11-シス-3,4-ジデヒドロレチナール(ビタミンA₂)も、淡水魚などの脊椎動物ではみられる^[21]。A₂ 結合型オプシンはA₁結合型と比べて吸収スペクトルのλ_maxがずれる^[23]。