ジンクフィンガー

最もよく研究されたC₂H₂クラスのジンクフィンガーでは、βシートの2つのシステイン残基とαヘリックスの2つのヒスチジン残基が亜鉛イオンとの結合に関わっていた。ジンクフィンガーの他の2つのクラスはC₄とC₆である。亜鉛イオンがDNAと結合して特別な構造モチーフを形成するため、ジンクフィンガーは遺伝子調節に重要な役割を果たす。

それぞれのジンクフィンガーの構造はよく保存され、およそ30のアミノ酸残基からなり、ββαフォールドで亜鉛イオンを持つ。αヘリックスはC末端、βシートはN末端に位置する。

${\displaystyle {\ce {Cys-X{}2-4-Cys-X{}3-Phe-X{}5-Leu-X{}2-His-X{}3-His}}}$ という保存配列を持つ。

Zif268などの多くの転写因子や調節タンパク質がジンクフィンガーを持つ。これらのタンパク質では通常、DNA二重らせんの主溝とジンクフィンガーのαヘリックスが相互作用する。

初期の神経の発達を調整する、ニューロン特異的な転写因子もジンクフィンガー構造を持つ。

DNAと結合するαヘリックス中のアミノ酸残基は-1、3、6の位置にあり、αヘリックスが部分的に緩むことによりDNAと結合できるようになる。そのほかの位置のアミノ酸は、タンパク質が特定の塩基の位置に配置できるように支援したり、反対の鎖と4番目の結合を作ったりして結合特異性の維持に役立っている。

• ジンクフィンガーヌクレアーゼ