チオレドキシンフォールド From Wikipedia, the free encyclopedia ヒトのチオレドキシンの構造 チオレドキシンフォールド(Thioredoxin fold)はタンパク質フォールドの1つで、ジスルフィド結合の形成や異性化を触媒する酵素に共通に含まれている。名前は代表例であるチオレドキシンに由来し、原核生物にも真核生物も持つ。αヘリックスとβシート両方の構造を持ち、酸化還元酵素活性を持つ。このフォールドの空間的なトポロジーは、4つのβシートが2つのαシートに挟まれた形をしている。 チオレドキシンフォールドの活性中心には、2つのシステインからなる共通配列がある。Cys-X-Y-Cysという配列で、XとYには疎水性のアミノ酸がくることが多いがそうでない場合もある。還元型のタンパク質ではシステイン残基は2つの自由なチオール基となっているが、酸化型ではそれらはジスルフィド結合でつながれている。 ジスルフィド結合の形成 チオレドキシンフォールドを持つタンパク質はかなり異なった反応性やpKaの値を持つが、これはチオール基を安定化させる全体の構造による。チオレドキシンフォールドを持つタンパク質の構造はかなり似通っているが、pKaは構造のわずかな違い、特に1個目のシステインの周りの原子に敏感な影響を受ける。 表話編歴タンパク質の三次構造全般 タンパク質ドメイン フォールディング タンパク質構造 αフォールド ヘリックスバンドル グロビンフォールド ホメオドメインフォールド αソレノイド βフォールド 免疫グロブリンフォールド βバレル βプロペラドメイン α/βフォールド TIMバレル ロイシンリッチリピート フラボドキシンフォールド チオレドキシンフォールド 三葉結び目フォールド α+βフォールド フェレドキシンフォールド リボヌクレアーゼA SH2ドメイン イレギュラードメイン コノトキシン ←二次構造四次構造→ Related Articles