トレオニン

アミノ酸の一種 From Wikipedia, the free encyclopedia

トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。

概要 物質名, 識別情報 ...
トレオニン
Skeletal formula
Skeletal formula
L-トレオニンの骨格式
Ball-and-stick model
Ball-and-stick model
Space-filling model
Space-filling model
物質名
IUPAC名

Threonine

組織名

2-Amino-3-hydroxybutanoic acid
識別情報
3D model (JSmol)
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.000.704 ウィキデータを編集
EC番号
  • L: 200-774-1
IUPHAR/BPS
KEGG
UNII
性質
C4H9NO3
モル質量 119.120 g·mol−1
(H2O, g/dl) 10.6(30°),14.1(52°),19.0(61°)
酸解離定数 pKa 2.63 (カルボキシル基), 10.43 (アミノ基)[1]
特記無き場合、データは標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。
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極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。

遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。

光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。

 
L-トレオニン(2S,3R) & D-トレオニン(2R,3S)
 
L-アロトレオニン(2S,3S) & D-アロトレオニン(2R,3R)

側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。

歴史

トレオニンはタンパク質を構成する20種類のアミノ酸の中で最後の1935年に、ウィリアム・カミング・ローズ（英語版）、Richard McCoy、Curtis Meyerによって発見された[2]。このアミノ酸はトレオース（threose）と構造が似ていたため、threonineと命名された[3]。

生合成

ヒトはトレオニンを体内で作り出すことができないため、必須アミノ酸に分類される。一方、植物や大部分の微生物はアスパラギン酸から合成している。生合成の各段階は次のようなものである。まず、酵素アスパルトキナーゼがアスパラギン酸のβ-カルボキシル基をリン酸化する。次に β-アスパルテートセミアルデヒドデヒドロゲナーゼによって還元され、β-アスパルテートセミアルデヒドになる。これはトレオニン、メチオニン、リシンの生合成において重要な中間体である。これがホモセリンデヒドロゲナーゼ、ホモセリンキナーゼ、トレオニンシンターゼの作用によりトレオニンとなる。

トレオニンの生合成

代謝

トレオニンは2通りの経路で代謝される。

  • トレオニンはトレオニンデヒドロゲナーゼによってピルビン酸へと変換される。この経路の中間体はCoAによる加チオール分解（英語版）を受け、アセチルCoAとグリシンが生成する。
  • ヒトにおいて、トレオニンはあまり一般的な経路でセリンデヒドラターゼによってα-ケト酪酸へと変換され、その結果スクシニルCoAへと至る経路に入る。

代謝性疾患

以下の代謝性疾患では、スレオニンの分解が障害される。

脚注

外部リンク

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