翻訳終結因子
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| Peptide chain release factor, bacterial Class 1 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| 略号 | PCRF | ||||||||
| Pfam | PF03462 | ||||||||
| InterPro | IPR005139 | ||||||||
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| Peptide chain release factor, bacterial Class 1, PTH domain, GGQ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| 略号 | RF-1 | ||||||||
| Pfam | PF00472 | ||||||||
| Pfam clan | CL0337 | ||||||||
| InterPro | IPR000352 | ||||||||
| PROSITE | PS00745 | ||||||||
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| Peptide chain release factor eRF1/aRF1 | |
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| 識別子 | |
| 略号 | ? |
| InterPro | IPR004403 |
翻訳終結因子（ほんやくしゅうけついんし、英: release factor、略称: RF）は、mRNA配列中の終止コドンを認識し、翻訳を終結させるタンパク質である。翻訳終結因子は新生ペプチドをリボソームから放出させるため、release factorと呼ばれる。
mRNAの翻訳時には、大部分のコドンはチャージされた（アミノ酸が付加された）tRNA分子（アミノアシルtRNA）によって認識される。アミノアシルtRNAには、各tRNAのアンチコドンに特異的に対応するアミノ酸が付加されている。標準的な遺伝暗号には、UAG（amber）、UAA（ochre）、UGA（opalもしくはumber）と呼ばれる3種類の終止コドンが存在し、これら終止コドンは通常のコドンと同様に3塩基からなるが、tRNAによって解読されるわけではない。このことは1967年にマリオ・カペッキによって発見され、通常はtRNAは終止コドンを全く認識しておらず、"release factor"と名付けられたペプチド鎖の放出を担う因子はtRNAではなくタンパク質であることが示された[1]。後に、異なる終止コドンは異なる終結因子によって認識されていることが示された[2]。
分類
翻訳終結因子は2つのクラスに分類される。クラス1に分類されるものは終止コドンを認識する因子であり、tRNAを模倣する形でリボソームのAサイトに結合し、新生ポリペプチドを放出してリボソームの解体をもたらす[3][4]。クラス2に属する終結因子はGTPアーゼであり、クラスI因子の活性を高める。また、クラスI因子のリボソームからの解離も補助する[5]。
細菌の翻訳終結因子には、RF1、RF2、RF3（遺伝子名としてはprfA、prfB、prfC）が含まれる。RF1とRF2はクラス1に属し、RF1はUAAとUAG、RF2はUAAとUGAを認識する。RF3はクラス2に属する[6]。真核生物と古細菌の翻訳終結因子も同様な命名がなされており、それぞれ"eRF"、"aRF"と呼ばれている。a/eRF1は3種類の終止コドン全てを認識し、eRF3（古細菌ではaEF1α）はRF3と同様に機能する[6][7]。
細菌型と真核生物・古細菌型の翻訳終結因子は、それぞれ別々に進化したものであると考えられている。両者のクラス1因子には配列や構造レベルの相同性は見られず[8][9]、クラス2因子の相同性はGTPアーゼであるという点に限られている。RF3はEF-Gから、eRF3はeEF1αからそれぞれ進化したと考えられている[10]。
共生起源を裏付けるように、真核生物のミトコンドリアや色素体は細菌型のクラス1終結因子を利用する[11]。2019年4月現在[update]、オルガネラのクラス2因子に関する明確な報告はなされていない。