FtsA
Proteinfamilie
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FtsA (von englisch filamentous temperature sensitive A ‚filamentös temperaturempfindlich A‘) ist ein Protein des Zytoskeletts von Bakterien, mit Ausnahme von Actinobakterien und Cyanobakterien.
| FtsA | ||
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| nach PDB 1e4g | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 45.330 Dalton / 420 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | , ATPase | |
| Substrat | Adenosintriphosphat | |
| Produkte | Adenosindiphosphat und Phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Eigenschaften
FtsA dient in Bakterien zur Stabilisierung der Zelle und zur Fortbewegung (Zellmotilität), möglicherweise ist es an der Einleitung der Zellteilung beteiligt.[1] FtsA ist ein Homolog von Aktin und ein Scaffold-Protein,[2] wie auch die Proteine MreB, ParM und MamK. Wie Aktin hydrolysiert FtsA Adenosintriphosphat zur Änderung seiner Konformation und bildet dann strangförmige Aggregate (Mikrofilamente) aus.[3][4]
FtsA ist strukturell ähnlich wie PilM aufgebaut, welches als ATPase des Typs IV in Pili von Bakterien vorkommt.[5] FtsA bindet an FtsZ im Z-Ring[3] und bindet diesen über eine amphiphile α-Helix am C-Terminus des FtsA an die Zellmembran.[6][4] Alternativ kann der C-Terminus auch von MinC und ZipA gebunden werden. An einer anderen Stelle der Proteinoberfläche wird FtsN gebunden.[7][8] FtsZ, FtsA und ZipA sind an der Einleitung der Zellbewegung beteiligt.[9] Während FtsA in Escherichia coli essentiell ist, kann seine Funktion in Bacillus subtilis bei einer Deletion durch SepF teilweise kompensiert werden.[10] Die Mutante FtsA* funktioniert unabhängig von ZipA.[11][12] Andere identifizierte Mutanten besitzen veränderte Multimerisierungseigenschaften.[4] Die Funktionen des FtsA sind über verschiedene Bakterienarten konserviert.[13]