IQ-Motiv

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Das IQ-Motiv ist ein weit verbreitetes Sequenzmotiv in der Aminosäurenfolge von verschiedenen Proteinen, insbesondere Calmodulin-bindenden. Enthalten ist es in einer etwa zwei Dutzend Aminosäuren langen Grundeinheit, deren konserviertes Motiv gewöhnlich übereinstimmt in der Konsensussequenz

  • -I-Q-x-x-x-R-x-x-x-x-R-
Anlagerung von zwei leichten Ketten an die schwere Kette eines Myosins (aus dem Schließmuskel von Argopecten irradians, einer Kammmuschel wie die Jakobsmuschel).[1]
Die (essentielle) leichte Kette links bindet an den ein IQ-Motiv enthaltenden regulatorischen Bereich im querverlaufend dargestellten Abschnitt der schweren Kette (leider hier ebenfalls rot gezeigt, grün ein Ca-Ion).

wobei I für Isoleucin und Q für Glutamin steht, R für Arginin.

Die dreidimensional zu einer amphipathischen α-Helix mit sieben Windungen aufgefaltete Aminosäurenkette der IQ-Domäne präsentiert als Strukturmotiv eine Bindedomäne für leichte Ketten, einschließlich der regulatorischen von un-/konventionellen Myosinen sowie Calmodulin (CaM) und CaM-ähnlichen.[1][2]

Proteine, die eine oder (oft in Kopie) mehrere IQ-Domänen enthalten, können hier durch Anlagerung entsprechender Liganden als leichte Kette – wie etwa CaM oder anderen regulierenden Proteinen – zu einer Konformationsänderung veranlasst und damit funktionell beeinflusst werden. So kann beispielsweise die In-/Aktivität verschiedener Funktionsproteine, wie Motorproteine oder andere des Cytoskeletts, koordiniert geregelt werden durch un-/gebundene Liganden – im Fall von CaM auch in Abhängigkeit vom intrazellulären Ca2+-Spiegel als Signal.[3]

Literatur

Einzelnachweise

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