Integrin β-3

CD61 ist ein Zelladhäsionsmolekül und besitzt mehrere Isoformen, von denen A und C in vielen Geweben gebildet werden, z. B. A in Osteoblasten und C in Prostata und Hoden. CD61 bildet mit Integrin α-V einen heterodimeren Rezeptor für Cytotactin, Fibronectin, Laminin, Matrix-Metalloproteinase-2, Osteopontin, Osteomodulin, Prothrombin, Thrombospondin, Vitronectin, Von-Willebrand-Faktor, NRG1, FGF1, IGF1, Fibrillin-1 und Fraktalkin (synonym CX3CL1). Ebenso bildet es einen heterodimeren Rezeptor mit Integrin alpha-IIb für Fibronectin, Fibrinogen, Plasminogen, Prothrombin, Thrombospondin und Vitronectin. Dabei wird die RGD-Sequenz bzw. H-H-L-G-G-G-A-K-Q-A-G-D-V (in der gamma-Kette des Fibrinogens) gebunden. Durch die Bindung des Fibrinogens wird die Blutgerinnung eingeleitet. Weiterhin ist es an der Angiogenese beteiligt, weshalb es zur Behandlung von Tumoren untersucht wird.^[1] PLA2G2A bindet an eine andere Bindungsstelle und moduliert die Affinität zum Liganden der Rezeptorfunktion. CD61 ist glykosyliert und phosphoryliert. CD61 bindet zudem PTK2,^[2][3] ITGB3BP,^[4][5] TLN1^[6][7] und CIB1.^[8]

Das Heterodimer aus Integrin α-V und β-3 ist der zelluläre Rezeptor für das Zytomegalievirus (HHV-5), HHV-8, das Coxsackievirus A9, das Hantavirus, das humane Metapneumovirus, das humane Parechovirus 1 und das West-Nil-Virus. Bei einer Infektion mit HIV verstärkt die Bindung des Tat-Proteins an das Heterodimer α-V/β-3 die Angiogenese in einem Kaposi-Sarkom.

• MeSH Integrin β-3