Aldo-ceto reductasa
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La familia aldo/ceto reductasa es una familia de enzimas que incluye una serie de oxidorreductasas monoméricas relacionadas NADPH-dependientes, tal como la aldehído reductasa, aldosa reductasa, prostaglandina-F sintasa, xilosa reductasa, rho cristalina, y muchas otras.[1]
Estructura
Todos poseen una estructura similar, con un característico pliegue beta-alfa-beta de las proteínas de unión de nucleótidos.[2] El pliegue comprende un beta-8/alfa-8-barril paralelo, que contiene un nuevo adorno ligante de NADP. El sitio de unión se encuentra en una gran bolsa profunda y elíptica en la punta terminal C de la beta-lámina, el sustrato estando unido en una conformación extendida. La naturaleza hidrofóbica de la bolsa favorece sustratos aromáticos y apolares por sobre los altamente polares.[3]
La unión de la coenzima NADPH causa un cambio conformacional masivo, reorientando un lazo, bloqueando la coenzima en su lugar. Esta unión es más similar a las oxidorreductasas que se unen a las FAD que a las que se unen a las NAD(P).[4]
Ejemplos
Algunas proteínas de esta familia contienen una cadena canal de potasio dominio regulador beta (potassium channel beta chain regulatory domain); estos son reportados de tener actividad oxidorreductasa.[5]
