Biotina carboxilasa
La biotina carboxilasa (BC) es un dominio enzimático ligasa de ciertas carboxilasas que une al cofactor biotina un grupo carboxilato.
- Biotina-carboxilasa + CO2 + ATP ⇌ Carboxi-biotina-carboxilasa + ADP + fosfato Este dominio se encuentra en las siguientes enzimas:
- Acetil-CoA carboxilasa.
- Metilcrotonil-CoA carboxilasa.
- Piruvato carboxilasa.
- Propionil-CoA carboxilasa. El dominio BC puede ser dividido en tres subdominios. La región N-terminal proporciona parte del sitio activo; la región central corresponde al dominio de unión del ATP que es común en muchas enzimas dependientes del ATP que participan en la síntesis de macromoléculas. Por último, el subdominio C-terminal participa en la formación del multímero de enzimas.
From Wikipedia, the free encyclopedia
| Biotina carboxilasa | ||||
|---|---|---|---|---|
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
| |||
| Número EC | 6.3.4 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Ligasas | |||
| Funciones | Enzimas | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
| |||
| Ubicación (UCSC) |
| |||
| PubMed (Búsqueda) |
| |||
| PMC (Búsqueda) |
| |||
La biotina carboxilasa (BC) (EC 6.3.4.14) es un dominio enzimático ligasa de ciertas carboxilasas que une al cofactor biotina (unido covalentemente a la enzima) un grupo carboxilato.[1]
- Biotina-carboxilasa + CO2 + ATP Carboxi-biotina-carboxilasa + ADP + fosfato
Este dominio se encuentra en las siguientes enzimas:[2]
- Acetil-CoA carboxilasa.
- Metilcrotonil-CoA carboxilasa.
- Piruvato carboxilasa.
- Propionil-CoA carboxilasa.
El dominio BC puede ser dividido en tres subdominios (N-terminal, central y C-terminal). La región N-terminal proporciona parte del sitio activo; la región central corresponde al dominio de unión del ATP que es común en muchas enzimas dependientes del ATP que participan en la síntesis de macromoléculas. Por último, el subdominio C-terminal participa en la formación del multímero de enzimas.[3]
