S100A11

En 1965 Moore aisló desde cerebros bovinos las subunidades S100A1 (sinonimia) y S100B (sinonimia), posteriormente las describió y les denominó s100 por su solubilidad en sulfato amónico saturado al 100%, a pH neutro.^[1] Además es una proteína de pH isoeléctrico muy acidico, hidrosoluble, de bajo peso molecular, estas subunidades son expresadas principalmente por células del sistema nervioso central, esencialmente por células astrogliales y tejidos derivados de la cresta neural, como los tumores de melanocitos.^[2]^[3]

La proteína A11 de unión a calcio S100 (S100A11) es una proteína codificada en humanos por el gen S100A11.^[4]^[5]

Estructura y gen de la proteína

Las proteínas S100A1 y S100B se caracterizan por tener una estructura homodimérica, esta realiza un cambio conformacional en forma de hendidura una vez que se unió al calcio, excepto en la S-100A10 (cuya hendidura estaría siempre presente independiente de la acción del calcio). La expresión de las proteínas S-100 A1 - S-100A18, Filagrina, Tricohialina y Repetina están codificadas por genes ubicados en el locus 1q21. Mientras que los genes de S100B, S100P, S100Z y S100G están localizados en los loci 21q22, 4p16, 5q14 and Xp22. Estas proteínas poseen un bajo peso molecular aproximadamente de 9 a 13 kDa^[6]

Localización

La proteína codificada por este gen es uno de los miembros de la familia de proteínas S100 que contienen dos motivos manos-EF de unión a calcio. Las proteínas S100 están localizadas en el citoplasma o el núcleo celular de una amplia variedad de células, y están implicadas en la regulación de diversos procesos celulares tales como la progresión del ciclo celular y la diferenciación celular. Los genes S100 incluyen al menos 13 miembros que están localizados en un conjunto de genes en el cromosoma 1 locus q21. Esta proteína puede actuar en motilidad, invasión y polimerización de la tubulina. Se ha visto que reordenamientos cromosómicos y expresión alterada de este gen están implicados en metástasis tumoral.^[5]

La proteína S100 se puede encontrar en distintos tejidos como

1.- Sistema nervioso central (SNC): Se encuentra en astrocitos, oligodendroglia, neuronas, células intersticiales de la glándula pineal, y células estrelladas de la adenohipófesis^[7] 2.- Sistema nervioso periférico (SNP): Se encuentra en células de Schwann, células satélites de los ganglios raquídeos posteriores y de los ganglios autonómicos.

3.- Piel: se encuentra en melanocitos, células de Langerhans, corpúsculos de Meissner y Paccini células claras de glándula ecrina y mioepiteliales, hipodermis.^[8]

4.- Glándulas: células ductales y mioepiteliales de glándulas salivares y mama; glándulas serosas de pulmón.^[9]

5.- Riñón: algunas células de la parte distal de la nefrona (porción delgada del asa de Henle. túbulos colectores y conectores).

6.- Suprarrenal: células sustentaculares, y neuroblastos fetales de médula.

7.- Sistema Linfático: células reticulares interdigitadas e histiocitos de glanglios linfáticos, bazo y timo; linfocitos T (T8) de sangre periférica.^[10]

8.- Cartilago: condrocitos.

Interacciones

La proteína S100A11 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Nucleolina^[11]
S100B^[12]

Referencias

[1]
BW, Moore (1965). A soluble protein characteristic of the nervous system. Biochem Biophys Res Oommun 19. pp. 739-744.
[2]
LS, Kindblom; P, Lodding; L, Rosengren; J, Baudier; K, Haglid (1984). «S-100 protein in melanocytic tumora». Acta Patrol Microbiol lmmunol Scand 92: 219-230.
[3]
PS, L, Elannies, Levine (1971). Structural properties of bovine brain S-100 protein 246. p. 6276-6283.
[4]
Wicki R, Marenholz I, Mischke D, Schafer BW, Heizmann CW (Mar de 1997). «Characterization of the human S100A12 (calgranulin C, p6, CAAF1, CGRP) gene, a new member of the S100 gene cluster on chromosome 1q21». Cell Calcium 20 (6): 459-64. PMID 8985590.
[5]
«Entrez Gene: S100A11 S100 calcium binding protein A11».
[6]
L, Santamaria-Kisiel; AC, Rintala-Dempsey; GS, Shaw (2006). «Calcium-dependent and - independent interactions of the S100 protein family». Biochem J 396: 201-214.
[7]
El, Cocchia; F, Michetti; R, Donato (1981). «lmmunochemical and immunocytochemical localization of 5- 100 antigen in normal human 5km». Nature 294: 85-87.
[8]
AJ, Cochran; D-R, Wen; HR, Herschman; RB, Gaynor (1982). «Detection of S100 protein as an aid to the identification of melanocytic tumors». lnt J Cancer 30: 295-297.
[9]
K, Takahashi; T, Isobe; Y, Ohtsuki; T, Akagi; H, Sonobe; T, Okuyama (1984). «lmmunohistochemical study on the distribution of a and b subunits of S-100 protein inhuman neoplasm and normal tissues». Virchows Arch 8 45: 385-396.
[10]
HJ, Kahn; R, Saumal; A, Marks (1984). «The value of immunohistochemical studies using antibody toS- 100 protein in Dermatopathology». lnt J Dermatol 23: 38-40.
[11]
Sakaguchi, Masakiyo; Miyazaki Masahiro, Takaishi Mikiro, Sakaguchi Yoshihiko, Makino Eiichi, Kataoka Noriyuki, Yamada Hidenori, Namba Masayoshi, Huh Nam-ho (Nov. de 2003). «S100C/A11 is a key mediator of Ca(2+)-induced growth inhibition of human epidermal keratinocytes». J. Cell Biol. (United States) 163 (4): 825-35. ISSN 0021-9525. PMID 14623863. doi:10.1083/jcb.200304017.
[12]
Deloulme, J C; Assard N, Mbele G O, Mangin C, Kuwano R, Baudier J (Nov. de 2000). «S100A6 and S100A11 are specific targets of the calcium- and zinc-binding S100B protein in vivo». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (45): 35302-10. ISSN 0021-9258. PMID 10913138. doi:10.1074/jbc.M003943200.

Datos: Q18031356
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