Géranylgéranylation
From Wikipedia, the free encyclopedia
La géranylgéranylation est une forme de prénylation faisant intervenir la liaison covalente d'une ou deux unités de géranylgéranyle diphosphate sur un ou deux résidus de cystéine à l'extrémité C-terminale de protéines spécifiques. La prénylation en général, et la géranylgéranylation en particulier, ont notamment pour rôle d'assurer un l'ancrage de certaines protéines à la membrane plasmique ou à d'autres membranes biologiques[1].
Cette réaction peut être catalysée par une géranylgéranyltransférase de type 1 (GGTase I) ou une géranylgéranyltransférase Rab (en) (GGTase II). Une GGTase I catalyse l'addition d'un groupe géranylgéranyle sur la séquence consensus CaaL, où C représente un résidu de cystéine, a représente un acide aminé à chaîne latérale aliphatique, et L représente un résidu de leucine, de manière relativement semblable à la réaction catalysées par une farnésyltransférase (en). Une GGTase II ajoute deux groupes géranylgéranyle sur deux résidus de cystéines d'une séquence consensus C-terminale de type CXC ou XXCC. La source des groupes géranylgéranyle de ces réactions est le géranylgéranyle diphosphate produit par une synthase de géranylgéranyle diphosphate de la biosynthèse des terpénoïdes[2].
L'ancrage lipidique des GTPases Rho (en)[3] de signalisation cellulaire et de la sous-unité gamma de la protéine G hétérotrimérique sont des exemples de mise en œuvre physiologique de la géranylgéranylation.
