Lipoprotéine-lipase

Elle catalyse la réaction :

triacylglycérol + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  diacylglycérol + carboxylate.

Il s'agit d'une enzyme qui hydrolyse les triglycérides contenus dans les VLDL et les chylomicrons. La lipoprotéine-lipase se trouve à la surface des épithéliums vasculaires, au niveau du muscle strié squelettique, des glandes mammaires et surtout au niveau du tissu adipeux. Synthétisée en intracellulaire, elle se lie au GPIHBP1 situé à la surface des cellules endothéliales pour se retrouver du côté de la lumière du capillaire sanguin^[1].

Sur un modèle animal, il contribue à la résistance à l'insuline et permet une maîtrise de la masse corporelle^[2].

Il y a un système d'activation/inhibition de cette enzyme qui se fait par les apolipoprotéines C2 (pour l'activation) et C3 (pour l'inhibition). Elle est également inhibée par l'ANGPTL4^[3].

Certaines mutations augmentent l'activité de l'enzyme. l'une d'entre elles, appelée LPL^S447X, est présente dans environ un cinquième de la population et serait protectrice contre l'athérome^[4], avec un taux sanguin diminué de triglycérides, un taux augmenté de HDL, une morbidité cardiovasculaire moindre^[5]. D'autres mutations sont inactivantes vis-à-vis de l'enzyme, entraînant une augmentation des triglycérides sanguins et du risque cardiovasculaire^[6].

D'autres mutations entraînent un déficit de l'enzyme avec un déficit familial en lipoprotéine-lipase.