テンシリン
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構造
一般的に約33〜34kDaの分子量のタンパク質として分離される。 N末端ドメインは、哺乳類などにも存在する組織メタロプロテアーゼ阻害剤（Tissue Inhibitors of Metalloproteinases、TIMP）と高い相同性を持っている。C末端側には、コラーゲン細線維への結合部位や、タンパク質同士の二量体・多量体化に関与する電荷の偏った配列（静電相互作用部位）が含まれている。
組織の硬化作用の機序
ナマコの真皮から特定されたテンシリンは、コラーゲン線維を結合・強化し、「軟質状態」の真皮を「標準状態」の組織に硬くする。硬化の機序は、細胞外マトリックスのコラーゲン細線維に直接結合し、それらを凝集させることで組織の剛性を高める。標準状態からさらに非常に硬い状態へ変化させるには、別の因子が必要であると考えられている[1][5]。
可逆的な変化
組織の硬さを素早く変化させることができ、必要に応じて硬化と軟化を切り替える機能（可変性結合組織）において、硬化因子として機能する。
ソフテニンとの拮抗作用
組織を柔らかくするタンパク質であるソフテニン（英: softenin）」と呼ばれる別のタンパク質は、凝集したコラーゲンを溶解させることで組織の硬さを「軟質状態」にする[2]。
類似タンパク質
脚注・参考文献
脚注
- 1 2 3 Tipper, Jennifer P.; Lyons-Levy, Gillian; Atkinson, Mark A. L.; Trotter, John A. (2002-12). “Purification, characterization and cloning of tensilin, the collagen-fibril binding and tissue-stiffening factor from Cucumaria frondosa dermis”. Matrix Biology: Journal of the International Society for Matrix Biology 21 (8): 625–635. doi:10.1016/s0945-053x(02)00090-2. ISSN 0945-053X. PMID 12524049. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12524049.
- 1 2 Tamori, Masaki; Yamada, Akira; Nishida, Naoto; Motobayashi, Yumiko; Oiwa, Kazuhiro; Motokawa, Tatsuo (2006-05). “Tensilin-like stiffening protein from Holothuria leucospilota does not induce the stiffest state of catch connective tissue”. The Journal of Experimental Biology 209 (Pt 9): 1594–1602. doi:10.1242/jeb.02178. ISSN 0022-0949. PMID 16621940. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16621940.
- ↑ Takehana, Yasuhiro; Yamada, Akira; Tamori, Masaki; Motokawa, Tatsuo (2014-01-28). “A Sea-Cucumber Derived Novel Protein that Softens the Cell-Disrupted Catch Connective Tissue through Inhibiting the Interaction between Collagen Fibrils” (English). Biophysical Journal 106 (2): 733a. doi:10.1016/j.bpj.2013.11.4043. ISSN 0006-3495. https://www.cell.com/biophysj/abstract/S0006-3495(13)05302-2.
- ↑ Tamori, Masaki; Yamada, Akira (2023-02-23). “Possible Mechanisms of Stiffness Changes Induced by Stiffeners and Softeners in Catch Connective Tissue of Echinoderms” (英語). Marine Drugs 21 (3): 140. doi:10.3390/md21030140. ISSN 1660-3397. https://www.mdpi.com/1660-3397/21/3/140.
- ↑ Motokawa, T.; Tsuchi, A. (2003). “Dynamic mechanical properties of body-wall dermis in various mechanical states and their implications for the behavior of sea cucumbers”. Biological Bulletin 205: 261.
参考文献
- “キャッチ結合組織の総合的研究”. KAKEN. 2026年3月7日閲覧。
- Takemae, Nobuhiro; Nakaya, Fumio; Motokawa, Tatsuo (2009). “Low Oxygen Consumption and High Body Content of Catch Connective Tissue Contribute to Low Metabolic Rate of Sea Cucumbers”. Biological Bulletin 216 (1): 45–54. ISSN 0006-3185. https://www.jstor.org/stable/25470722.
- “硬さ可変結合組織研究の総括”. KAKEN. 2026年3月7日閲覧。
- 竹花康弘『ナマコのキャッチ結合組織を軟化させるタンパク質の探究』博士論文、2014年3月26日。https://t2r2.star.titech.ac.jp/rrws/file/CTT100687362/ATD100000413/thesis_12D22021.pdf。