Basigine

La basigine humaine est une protéine qui contient, sous sa forme fonctionnelle, 269 résidus d'acides aminés formant deux domaines de type immunoglobuline de type C2 fortement glycosylés au niveau de la partie extracellulaire N-terminale.
Une deuxième forme de basigine a également été caractérisée qui contient un domaine supplémentaire de type immunoglobuline dans sa partie extracellulaire^[4].

Cette protéine est notamment un déterminant du système de groupe sanguin Ok.
Mais la basigine s’est aussi avérée être, en surface des globules rouges, un récepteur essentiel pour le parasite du paludisme humain : Plasmodium falciparum^[6].

La basigine est classée dans la superfamille des immunoglobulines, avec une structure liée à la forme primordiale putative de la famille.

Plusieurs variantes de transcription codant différentes isoformes ont été trouvées pour son gène^[5].

Sachant que les membres connus de la superfamille des immunoglobulines jouent tous un rôle fondamental dans la reconnaissance intercellulaire, et qu’ils sont impliqués dans divers phénomènes immunologiques, de différenciation et du développement, on pense que la basigine joue également un rôle dans la reconnaissance intercellulaire^[5],[7].

Cette protéine semble avoir une grande variété de fonctions.
Outre sa capacité à induire des métalloprotéinases, on sait que la basigine régule aussi :

• la spermatogenèse ;
• l’expression du transporteur de monocarboxylate ;
• la réactivité des lymphocyte ^[4] ;
• l’implantation de l'embryon^[5] ;
• la formation du système nerveux^[5].

Elle est impliquée dans certaines pathologies (progression des tumeurs^[5], paludisme^[5], certaines viroses, dont par des coronavirus, parmi lesquels le SARS-CoV-2).

Ce récepteur membranaire, intégral de type I, possède de nombreux ligands, dont les protéines de cyclophiline (CyP) Cyp-A et CyP-B et certaines intégrines^[8],[9],[10].
Il est démontré que la basigine interagit avec l’ubiquitine C ^[11].

Dans le modèle murin, on a constaté que dans la rétine de souris, la basigine forme un complexe avec des transporteurs de monocarboxylate ; elle semble nécessaire pour le placement correct des MCT dans la membrane. Chez la souris dépourvue de basigine, l'échec des MCT à s'intégrer à la membrane peut être directement lié à un échec du transfert des nutriments dans l'épithélium pigmenté rétinien (les lactates transportés par les MCT 1, 3 et 4 sont des nutriments essentiels pour le développement de l'EPR), entraînant une perte de vue chez l'animal dépourvu de basigine^[12].

La basigine forme un complexe suppresseur de transition épithéliale-mésenchymateuse moléculaire ^{[réf. nécessaire]} qui, s'il est interrompu, entraîne l'induction d'un comportement invasif des cellules épithéliales de la prostate associé à mauvaise survie au cancer de la prostate^[13].

En 2011, il a été démontré que la basigine est un récepteur essentiel à l'invasion des globules rouges par la plupart des souches de Plasmodium falciparum, l'espèce la plus virulente des parasites plasmodium qui causent le paludisme chez l'Homme. Le parasite du paludisme dispose d'une protéine de surface dite PfRh5 qui lui permet de se fixer sur la basigine puis d'infecter le globule rouge.
On espère développer un biomédicament (vaccin) à base d'anticorps ciblant le ligand Rh5 qui permet au parasite de s'attacher à la basigine^[6].