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Phosphatase acide tartrate-résistante

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Phosphatase acide tartrate-résistante
Image illustrative de l’article Phosphatase acide tartrate-résistante
Structure d'une phosphatase acide tartrate-résistante humaine (PDB 1WAR[1])
Caractéristiques générales
Symbole ACP5
N° EC 3.1.3.2
Homo sapiens
Locus 19p13.2
Masse moléculaire 36 599 Da[2]
Nombre de résidus 325 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La phosphatase acide tartrate-résistante (TRAP, TRAPase), également appelée phosphatase acide 5 tartrate-résistante (ACP5), est une métalloprotéine monomérique exprimée chez les mammifères[3]. Sa masse moléculaire est d'environ 35 kDa, son point isoélectrique est basique (7,6 à 9,5) et son activité est maximum en conditions acides. Elle est produite sous forme de proenzyme et est activé par clivage protéolytique et réduction[4],[5]. Elle se distingue des autres phosphatases acides de mammifères par sa masse moléculaire et sa résistance à l'acide tartrique.

Cette enzyme hydrolyse la liaison ester-phosphate à l'aide d'une substitution nucléophile[6] au cours de laquelle la catalyse se produit avec la liaison d'un groupe phosphate du substrat au cation ferreux Fe2+ du site actif. Un ligand hydroxyde attaque alors l'atome de phosphore, ce qui conduit au clivage de la liaison ester et libération d'un alcool. L'identification exacte de ce ligand hydroxyde est incertaine, mais on pense qu'il s'agit ou bien d'un hydroxyde qui lie les ions métalliques dans le site actif, ou bien de l'hydroxyde terminal lié au cation ferrique Fe3+, les expériences apportant des éléments confortant les deux options.

Dans les circonstances normales, la phosphatase acide tartrate-résistante est exprimée par les ostéoclastes, les macrophages activés, les neurones et l'endomètre de truie en gestation[7],[8]. Chez les nouveau-nés des souris, de faibles concentrations de TRAP sont également détectables dans la rate, le thymus, le foie, les reins, la peau, les poumons et le cœur. L'expression de cette enzyme augmente avec certaines pathologies, comme la réticuloendothéliose leucémique (leucémie à tricholeucocytes), la maladie de Gaucher, l'encéphalopathie induite par le HIV, les tumeurs osseuses à cellules géantes, l'ostéoporose, ou encore les maladies métaboliques des os.

Organisation et transcription du gène ACP5

Rôle physiologique

Notes et références

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