RRM2B - Wikiwand

PDBオルソログ検索: RCSB PDBe PDBj

記号RRM2B, MTDPS8A, MTDPS8B, P53R2, ribonucleotide reductase regulatory TP53 inducible subunit M2B, RCDFRD

外部IDOMIM: 604712 MGI: 2155865 HomoloGene: 56723 GeneCards: RRM2B

染色体8番染色体 (ヒト)^[1]

RRM2B

PDBに登録されている構造

PDB

オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj

PDBのIDコード一覧
2VUX, 3HF1, 4DJN

識別子

記号

RRM2B, MTDPS8A, MTDPS8B, P53R2, ribonucleotide reductase regulatory TP53 inducible subunit M2B, RCDFRD

外部ID

OMIM: 604712 MGI: 2155865 HomoloGene: 56723 GeneCards: RRM2B

遺伝子の位置 (ヒト)

染色体	8番染色体 (ヒト)^[1]

バンド	データ無し	開始点	102,204,502 bp^[1]
バンド	データ無し	終点	102,238,961 bp^[1]

遺伝子の位置 (マウス)

染色体	15番染色体 (マウス)^[2]

バンド	データ無し	開始点	37,924,196 bp^[2]
バンド	データ無し	終点	37,961,562 bp^[2]

RNA発現パターン

さらなる参照発現データ

遺伝子オントロジー
分子機能	• 金属イオン結合 • 血漿タンパク結合 • 酸化還元酵素活性 • ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor
細胞の構成要素	• ミトコンドリア • 細胞核 • 核質 • 細胞質 • 細胞質基質 • ribonucleoside-diphosphate reductase complex
生物学的プロセス	• deoxyribonucleoside triphosphate metabolic process • renal system process • 腎臓発生 • 酸化ストレスへの反応 • mitochondrial DNA replication • DNA損傷刺激に対する細胞応答 • deoxyribonucleotide biosynthetic process • DNA複製 • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator • アミンへの反応 • DNA修復 • nucleobase-containing small molecule interconversion
出典:Amigo / QuickGO

オルソログ

種

ヒト

マウス

Entrez


50484


382985

Ensembl


ENSG00000048392


ENSMUSG00000022292

UniProt


Q7LG56


Q6PEE3

RefSeq
(mRNA)


NM_015713 NM_001172477 NM_001172478


NM_199476 NM_001357022 NM_001357023

RefSeq
(タンパク質)


NP_001165948 NP_001165949 NP_056528


NP_955770 NP_001343951 NP_001343952

場所
(UCSC)

Chr 8: 102.2 – 102.24 Mb

Chr 8: 37.92 – 37.96 Mb

PubMed検索

^[3]

^[4]

ウィキデータ

閲覧/編集ヒト

閲覧/編集マウス

RRM2B (リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼサブユニットM2 B、英：Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit M2 B) はヒトのRRM2B 遺伝子がコードしている酵素である^[5]^[6]^[7]^[8]。RRM2Bタンパク質をコードしている遺伝子は8番染色体（英語版）の8q23.1に位置している。この遺伝子および遺伝子産物は別名MTDPS8A、MTDPS8B、p53R2でも知られている。

リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼはリボヌクレオシド二リン酸を還元してデオキリボヌクレオシド二リン酸に変換することで、DNA複製に必要なヌクレオチド前駆体を産生する酵素であり、RRM2B 遺伝子はこのリボヌクレオチドレダクターゼの2種類あるR2サブユニットの内の片方をコードしている。RRM2B 遺伝子がコードしている方のR2サブユニットはp53によって誘導され、増殖してない細胞における正常なDNA修復とミトコンドリアDNA合成に必須である。R2サブユニットのもう1種類は分裂細胞でのみ発現する^[9]。

相互作用

RRM2BはMdm2^[10]およびATM^[10]とタンパク質間相互作用を示す^[10]。

臨床との関係

脚注

参考文献

“Mammalian p53R2 protein forms an active ribonucleotide reductase in vitro with the R1 protein, which is expressed both in resting cells in response to DNA damage and in proliferating cells”. The Journal of Biological Chemistry 276 (44): 40647–51. (November 2001). doi:10.1074/jbc.M106088200. PMID 11517226.
“p53R2-dependent pathway for DNA synthesis in a p53-regulated cell cycle checkpoint”. Cancer Research 61 (22): 8256–62. (November 2001). PMID 11719458.
“Expression of p53R2, newly p53 target in oral normal epithelium, epithelial dysplasia and squamous cell carcinoma”. Cancer Letters 190 (2): 233–43. (February 2003). doi:10.1016/S0304-3835(02)00588-8. PMID 12565178.
“Wild-type p53 regulates human ribonucleotide reductase by protein-protein interaction with p53R2 as well as hRRM2 subunits”. Cancer Research 63 (5): 980–6. (March 2003). PMID 12615712.
“The human ribonucleotide reductase subunit hRRM2 complements p53R2 in response to UV-induced DNA repair in cells with mutant p53”. Cancer Research 63 (20): 6583–94. (October 2003). PMID 14583450.
“In vitro characterization of enzymatic properties and inhibition of the p53R2 subunit of human ribonucleotide reductase”. Cancer Research 64 (1): 1–6. (January 2004). doi:10.1158/0008-5472.CAN-03-3048. PMID 14729598.
“Inhibitory effect of c-Myc on p53-induced apoptosis in leukemia cells. Microarray analysis reveals defective induction of p53 target genes and upregulation of chaperone genes”. Oncogene 24 (28): 4559–71. (June 2005). doi:10.1038/sj.onc.1208652. PMID 15856024.
“Novel genetic variations of the p53R2 gene in patients with colorectal adenoma and controls”. World Journal of Gastroenterology 11 (33): 5169–73. (September 2005). PMID 16127747.
“Genotoxicity test system based on p53R2 gene expression in human cells: examination with 80 chemicals”. Mutation Research 588 (1): 47–57. (December 2005). doi:10.1016/j.mrgentox.2005.09.002. PMID 16236544.
“Characterization of enzymatic properties of human ribonucleotide reductase holoenzyme reconstituted in vitro from hRRM1, hRRM2, and p53R2 subunits”. Biochemical and Biophysical Research Communications 340 (2): 428–34. (February 2006). doi:10.1016/j.bbrc.2005.12.019. PMID 16376858.
“Expression of p53R2 is related to prognosis in patients with esophageal squamous cell carcinoma”. Clinical Cancer Research 12 (12): 3740–5. (June 2006). doi:10.1158/1078-0432.CCR-05-2416. PMID 16778101.
“Enzymatic property analysis of p53R2 subunit of human ribonucleotide reductase”. Advances in Enzyme Regulation 46: 235–47. (2007). doi:10.1016/j.advenzreg.2006.01.016. PMID 16846634.
“Effect of high-risk human papillomavirus oncoproteins on p53R2 gene expression after DNA damage”. Virus Research 122 (1-2): 189–93. (December 2006). doi:10.1016/j.virusres.2006.06.011. PMID 16872707.
“Improvement in radiosensitivity using small interfering RNA targeting p53R2 in esophageal squamous cell carcinoma”. Oncology Reports 18 (3): 561–7. (September 2007). doi:10.3892/or.18.3.561. PMID 17671702.

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