ソルターゼ

Staphylococcus aureus のソルターゼAは一種のペプチド転移酵素であり、表面タンパク質を細胞壁に結合させる。最もよく知られているソルターゼの基質となる識別シグナルは、LPXTGモチーフ（Leu-Pro-any-Thr-Gly）から、次いで疎水性の高い膜貫通タンパク質配列、最末端にはアルギニンといった塩基性残基の集まる配列からなる。切断はトレオニン残基とグリシン残基の間で起こり、ソルターゼの活性部位のシステイン残基を標的のトレオニン残基に一時的に結合させた後、表面タンパク質を細胞壁成分に共有結合させる^[3]。結果、トレオニンのカルボキシル基と細胞壁のペプチドグリカンのアミノ基との間にアミド結合が形成される^[8][9]。

ソルターゼによって細胞壁の付着を触媒される基質タンパク質には各種酵素、ピリン、付着促進性表面糖タンパク質がある。これらのタンパク質は病原細菌による病原性、感染、およびコロニー形成に重大な役割を演じる。

表面タンパク質は、侵入した病原体と宿主組織との間の相互作用を促進させるだけでなく、宿主の免疫応答から病原体を回避させる。Staphylococcus aureus のソルターゼAの場合、細菌表面に免疫グロブリンを捕捉させ、宿主組織への侵入の間、細菌の存在を隠す。ソルターゼA遺伝子srtAを欠損したS. aureus 変異体はいくつかの表面タンパク質を係留させて細胞外に露出させることに失敗し、動物への感染能力を失う。ソルターゼは、分泌経路でシグナルペプチターゼによるシグナルペプチドの除去を受けた表面タンパク質に作用する。S. aureus ゲノムはソルターゼと分泌経路の酵素をそれぞれ2セットコードする。20種類もの表面タンパク質を扱うために進化した結果だと考えられている。

ソルターゼとの機能的アナログに外ソルターゼがあるが、アミノ酸配列などは全く異なる。

病原細菌において重要な酵素であるため、ソルターゼを標的とした抗生物質の開発が行われている^[10][11]。