Aldolase A
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| Fructose-bisphosphate aldolase A | ||
 Aldolase A musculaire humaine (PDB 4ALD[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | ALDOA | |
| N° EC | 4.1.2.13 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 16p11.2 | |
| Masse moléculaire | 39 420 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 364 acides aminés[2] | |
| Entrez | 226 | |
| HUGO | 414 | |
| OMIM | 103850 | |
| UniProt | P04075 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_000034.3, NM_001127617.2, NM_001243177.1, NM_184041.2, NM_184043.2 | |
| RefSeq (protéine) | NP_000025.1, NP_001121089.1, NP_001230106.1, NP_908930.1, NP_908932.1 | |
| Ensembl | ENSG00000149925 | |
| PDB | 1ALD, 2ALD, 4ALD | |
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GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
L’aldolase A est l'une des trois isoformes de l'aldolase, une lyase qui catalyse la réaction :
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+ |  | |
| Fructose-1,6-bisphosphate | G3P | DHAP |
Cette enzyme intervient dans la glycolyse et, dans une moindre mesure, dans la néoglucogenèse. Chez l'homme, elle est encodée par le gène ALDOA, situé sur le chromosome 16 et contenant 8 exons.
L'expression des isoenzymes de l'aldolase — aldolase A, aldolase B, aldolase C — varie au cours du développement. L'aldolase A est exprimée lors du développement de l'embryon et est produite en quantités encore plus grandes dans le muscle adulte et dans les lymphocytes[3] ainsi que dans les érythrocytes[4]. Elle est également exprimée dans le cerveau et les autres tissus nerveux en quantité comparable à celle de l'aldolase C, mais son expression est réprimée chez l'adulte dans le foie, les reins et les intestins. Un déficit en aldolase A a été associé à la myopathie et à l'anémie hémolytique[5]. Il existe plusieurs produits de transcription en raison d'un épissage alternatif. Des pseudogènes ont été identifiés sur le chromosome 3 et le chromosome 10.
Régulation
Elle est régulée par les substrats du métabolisme énergétique tels que le glucose, le lactate et la glutamine[6]. Il a été observé que, dans les mastocytes, l'aldolase A subit une modification post-traductionnelle par nitration sur un résidu de tyrosine, ce qui modifierait son affinité pour le fructose-1,6-bisphosphate et/ou l'inositol trisphosphate. Ces modifications affecteraient ensuite les cascades de signalisation cellulaire de l'inositol trisphosphate et de la phospholipase C dans les réponses induites par l'immunoglobuline E[3].
