Hexokinase
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| Hexokinase I | ||
 Hexokinase I humaine (PDB 1HKC[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Hexokinase 1 | |
| Symbole | HK1 | |
| N° EC | 2.7.1.1 | |
| Classification | ||
| Pfam | PF00349 | |
| Clan Pfam | CL0108 | |
| InterPro | IPR022672 | |
| PROSITE | PDOC00370 | |
| SCOP | 1cza | |
| SUPERFAMILY | 1cza | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 10q22.1 | |
| Masse moléculaire | 102 486 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 917 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Hexokinase II | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Nom approuvé | Hexokinase 2 | |
| Symbole | HK2 | |
| N° EC | 2.7.1.1 | |
| Classification | ||
| Pfam | PF03727 | |
| Clan Pfam | CL0108 | |
| InterPro | IPR022673 | |
| PROSITE | PDOC00370 | |
| SCOP | 1cza | |
| SUPERFAMILY | 1cza | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 2p12 | |
| Masse moléculaire | 102 380 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 917 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Hexokinase III | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Nom approuvé | Hexokinase 3 | |
| Symbole | HK3 | |
| N° EC | 2.7.1.1 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 5q35.2 | |
| Masse moléculaire | 99 025 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 923 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Une hexokinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme cytosolique intervient notamment à la première étape de la glycolyse pour convertir le glucose en glucose-6-phosphate. Le glucose est son principal substrat dans le métabolisme cellulaire normal.
 |
+ ATP → ADP + H+ + |  |
| Glucose | Glucose-6-phosphate |
Un cation de magnésium Mg2+ est nécessaire à cette réaction comme cofacteur. Le glucose est le substrat principal de cette enzyme, qui peut cependant phosphoryler tous les hexoses. Ceci permet de dégrader ces hexoses dans tous les tissus où l'hexokinase est présente en les convertissant en fructose-6-phosphate par épimérisation ou isomérisation (comme pour le galactose).
L'hexokinase ne doit pas être confondue avec la glucokinase, qui en est une isoforme spécifique agissant uniquement sur le glucose.
Liste ordonnée et exhaustive des acides aminés qui constituent l'hexokinase I :
MIAAQLLAYYFTELKDDQVKKIDKYLYAMRLSDETLIDIMTRFRKEMKNGLSRDFNPTATVKMLPTFVRS IPDGSEKGDFIALDLGGSSFRILRVQVNHEKNQNVHMESEVYDTPENIVHGSGSQLFDHVAECLGDFMEK RKIKDKKLPVGFTFSFPCQQSKIDEAILITWTKRFKASGVEGADVVKLLNKAIKKRGDYDANIVAVVNDT VGTMMTCGYDDQHCEVGLIIGTGTNACYMEELRHIDLVEGDEGRMCINTEWGAFGDDGSLEDIRTEFDRE IDRGSLNPGKQLFEKMVSGMYLGELVRLILVKMAKEGLLFEGRITPELLTRGKFNTSDVSAIEKNKEGLH NAKEILTRLGVEPSDDDCVSVQHVCTIVSFRSANLVAATLGAILNRLRDNKGTPRLRTTVGVDGSLYKTH PQYSRRFHKTLRRLVPDSDVRFLLSESGSGKGAAMVTAVAYRLAEQHRQIEETLAHFHLTKDMLLEVKKR MRAEMELGLRKQTHNNAVVKMLPSFVRRTPDGTENGDFLALDLGGTNFRVLLVKIRSGKKRTVEMHNKIY AIPIEIMQGTGEELFDHIVSCISDFLDYMGIKGPRMPLGFTFSFPCQQTSLDAGILITWTKGFKATDCVG HDVVTLLRDAIKRREEFDLDVVAVVNDTVGTMMTCAYEEPTCEVGLIVGTGSNACYMEEMKNVEMVEGDQ GQMCINMEWGAFGDNGCLDDIRTHYDRLVDEYSLNAGKQRYEKMISGMYLGEIVRNILIDFTKKGFLFRG QISETLKTRGIFETKFLSQIESDRLALLQVRAILQQLGLNSTCDDSILVKTVCGVVSRRAAQLCGAGMAA VVDKIRENRGLDRLNVTVGVDGTLYKLHPHFSRIMHQTVKELSPKCNVSFLLSEDGSGKGAALITAVGVR LRTEASS.[3]
Liste ordonnée et exhaustive des acides aminés qui constituent l'hexokinase II :
MIASHLLAYFFTELNHDQVQKVDQYLYHMRLSDETLLEISKRFRKEMEKGLGATTHPTAAVKMLPTFVRS TPDGTEHGEFLALDLGGTNFRVLWVKVTDNGLQKVEMENQIYAIPEDIMRGSGTQLFDHIAECLANFMDK LQIKDKKLPLGFTFSFPCHQTKLDESFLVSWTKGFKSSGVEGRDVVALIRKAIQRRGDFDIDIVAVVNDT VGTMMTCGYDDHNCEIGLIVGTGSNACYMEEMRHIDMVEGDEGRMCINMEWGAFGDDGSLNDIRTEFDQE IDMGSLNPGKQLFEKMISGMYMGELVRLILVKMAKEELLFGGKLSPELLNTGRFETKDISDIEGEKDGIR KAREVLMRLGLDPTQEDCVATHRICQIVSTRSASLCAATLAAVLQRIKENKGEERLRSTIGVDGSVYKKH PHFAKRLHKTVRRLVPGCDVRFLRSEDGSGKGAAMVTAVAYRLADQHRARQKTLEHLQLSHDQLLEVKRR MKVEMERGLSKETHASAPVKMLPTYVCATPDGTEKGDFLALDLGGTNFRVLLVRVRNGKWGGVEMHNKIY AIPQEVMHGTGDELFDHIVQCIADFLEYMGMKGVSLPLGFTFSFPCQQNSLDESILLKWTKGFKASGCEG EDVVTLLKEAIHRREEFDLDVVAVVNDTVGTMMTCGFEDPHCEVGLIVGTGSNACYMEEMRNVELVEGEE GRMCVNMEWGAFGDNGCLDDFRTEFDVAVDELSLNPGKQRFEKMISGMYLGEIVRNILIDFTKRGLLFRG RISERLKTRGIFETKFLSQIESDCLALLQVRAILQHLGLESTCDDSIIVKEVCTVVARRAAQLCGAGMAA VVDRIRENRGLDALKVTVGVDGTLYKLHPHFAKVMHETVKDLAPKCDVSFLQSEDGSGKGAALITAVACR IREAGQR.[4]
Propriétés générales
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La réaction de phosphorylation des hexoses est couplée à l'hydrolyse d'une molécule d'ATP. En effet, cette phosphorylation est endergonique dans les conditions cellulaires, donc thermodynamiquement défavorable ; le couplage avec la déphosphorylation de l'ATP (réaction fortement exergonique) permet une réaction-bilan qui est globalement exergonique, et qui devient donc thermodynamiquement favorable :
- (1) Hexose + Pi → hexose 6-phosphate : réaction endergonique (thermodynamiquement défavorable) avec ΔrG°’ = 13,8 kJ·mol-1 ;
- (2) ATP → ADP + Pi : réaction exergonique (thermodynamiquement favorable) avec ΔrG°’ = −30,5 kJ·mol-1 ;
- (1+2) Hexose + ATP → hexose-6-phosphate + ADP : réaction globale exergonique, avec ΔrG°’ = 13,8 – 30,5 = −16,7 kJ·mol-1.
L'hexokinase présente les caractéristiques suivantes :
- Grande affinité pour le glucose, qui se traduit par une constante de Michaelis très basse (KM = 0,1 mM)
- Vitesse maximum Vmax relativement faible
- Inhibition en présence de concentrations élevées de glucose-6-phosphate (rétroinhibition)
L'hexokinase est ainsi adaptée aux besoins des tissus périphériques : optimiser l'absorption du glucose plasmatique pour l'utiliser comme substrat énergétique via la glycolyse, à la différence du foie dont la glucokinase présente une affinité sensiblement moindre et n'est pas inhibée par le glucose-6-phosphate mais par le fructose-6-phosphate.
