ヒストンH4
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ヒストンH4（英: histone H4）は、真核生物の細胞においてクロマチン構造に関与する5つの主要なヒストンタンパク質のうちの1つである。ヒストンH4は主要な球状ドメインと長いN末端テールを持ち、ヌクレオソームのbeads-on-a-string構造の組織化に関与している。ヒストンタンパク質は高度な翻訳後修飾を受ける。共有結合的な修飾には、N末端テールへのアセチル化やメチル化などがある。こうした修飾はヒストンが位置する遺伝子の発現を変化させる可能性がある[1][2]。ヒストンH4はクロマチンの構造と機能に重要なタンパク質であり、その配列バリアントや多様な修飾状態は遺伝子の動的かつ長期的な調節に関与していると考えられている。
進化
構造
配列バリアント
代替的翻訳
骨形成性成長ペプチド（osteogenic growth peptide、OGP）は、ヒストンH4のmRNAから代替的翻訳によって産生される14アミノ酸からなるペプチドであり、ヒストンH4とC末端の配列ALKRQGRTLYGFGGを共有している。翻訳はヒストンH4のmRNAの85番目のアミノ酸から開始され、19アミノ酸からなるペプチド（preOGP）が合成される。そして、N末端の5アミノ酸が切除されることでOGPに変換される[6]。OGPは、ヒトとラットの血液と再生中の骨髄で確認されている。血清中では、α2-マクログロブリンと他の2種類の未同定のタンパク質に結合した状態で存在している。特異的受容体は同定されていないが、その骨再生機能には一部のシグナル伝達経路が関与していることが明らかにされている[7]。