Caspase 4
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| Caspase 4 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CASP4 | |
| N° EC | 3.4.22.57 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 11q22.3 | |
| Masse moléculaire | 43 262 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 377 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La caspase 4 est une protéase à cystéine de la famille des caspases. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour les séquences Tyr–Val–Ala–Asp-|- et Asp–Glu–Val–Asp-|-.
Elle contient du côté N-terminal un domaine CARD (en) qui joue un rôle dans l'activation de la proenzyme[2],[3],[4]. Cette enzyme est capable d'autoclivage, et peut également cliver la procaspase 1 pour en libérer la sous-unité p30, mais, contrairement à la caspase 1, demeure très peu efficace pour produire de l'Interleukine 1β à partir de la pro-interleukine 1β[5],[6]. La caspase 4 et la caspase 5 clivent la procaspase 3 pour en libérer la petite sous-unité p12 mais pas la grande sous-unité p17[2]. L'acétyl–Tyr–Val–Ala–Asp–CHO, inhibiteur de la caspase 1, inhibe également cette enzyme, mais plus lentement[6].
